Эволюция барысында алдыңғы лекцияларда айтылғандай организмдер патогенді микроорганизмге қарсы қорғанысының арнайы емес механизмдерін қалыптастырды тері, сілекей қабықшалар лизоцим, тұз қышқылы комплемент фагоцитоз т. б. Сондай-ақ патогенді микроорганизмдер де өз кезегінде арнайы емес қорғаныс бекеттерінен өтіп кету қабілетін қалыптастырды. Сондықтан рептилиялар мен балықтарда ең алғаш рет антидене түріндегі арнайы гуморалды қорғаныс факторлары түзіле бастады. Құстарда анық көрінетін иммундық антиденелік жауап жақсы қалыптасты.
Антидене деп- организмге түскен антигенге қарсы жауап ретінде лимфоидты плазматикалық клеткаларда синтезделетін имуноглобулин класына жататын белоктарды айтамыз. Антиденелер қанның сарысуының белоктарының 30% құрайды, өзінің синтезін стимулдеген антигендерден арнайы байланысып гуморалдық иммунитеттің арнайылылығын қамтамасыз етеді.Табиғаты жағынан антиденелер әртүрлі физикалық химиялық қасиеттері бар иммуноглобулиндерге жатады. Оларды (Үя) белгілейді Имуноглобулиндер 5 топқа немесе класқа бөлінеді.
Антиденелердің қасиеттері олардың құрылымына байланысты болады Олардың құрылымыы туралы деректерді ең алғаш рет 1959ж Портер 1962ж Эдельман папаин ферментінің меркаптоэтанолдың қанның иммуноглобулиніне әсерін зерттеу барысында тұжырымдады Папаин ферменті антиденелердің молекулаларын 3 түрлі фрагментке бөлетіні анықталды.Екі алғашқы фрагмент бір-біріне ұқсайды олар антигенді байланыстырып алады., 3 – ші фрагмент оңай кристалданады оның антигендік белсенділігі болмайды Алғашқы 2 фрагмент ҒаЬ деп аталадыүшіншісіҒс деп аталады
Иммуноглобулинді меркаптоэтанолмен фракциялағанда молекулалық массасы 55-57кДа 20-25кДа болатын полипептидік тізбектер бөлініп алынған. Алғашқылары Н-тізбектер деп аталады немесе хеви, соңғылары жеңіл тізбектер немесе L- тізбектер деп аталады .Лайтс деп аталатын екі тізбектің де антиденелік белсенділігі болмаған. Алынған нәтиженің негізгі иммуноглбулин G антиденесінің моделінің дұрыс нұсқасы жасалды. Бұл модель бойынша иммуноглбулин G екі ауыр екі жеңіл тізбектерден тұрады. Олар бір-біріне дисульфидтік байланысқан болып келеді .
Адамда 30-н астам аллотиптік маркерлер болады. Антиденелердің құрылымыында аминқышқылдық тізбектері бірдей учаскелер вариабельді учаскеге байланысады. Себебі онда аминқышқылдықтардың тізбегі гетерогендік әртүрлілігінің арқасында арнайыллыықтардың көп түрлілігі қамтамасыз етіледі. Антигендерден антидененің байланысуы эпитоппен паратоптың стереохимялық комплементарлығы арқасына мүмкін болады. Ол алақаның саусақтың өзіне сай келетін қолғапқа киілуіне ұқсайды. Антидененің арнайлылығын анықталатын оның антигенді байланыстырушы орталығы идиотип деп аталады, жануарларда антиденелердің идиотипіне қарсы антиденелер синтезделеді олар антиидиотиптік антиденелер деп аталады. Антигендік детерминанталар мен оларға қарсы антиденелердің бір-біріне саусақтардың қолғапқа сай келетіндей себебі электростатикалық вандервальс, сутектік байланыс, гидрофобты байланыстың болуы нәтижесінде мүмкін болады. Мұндай иммундық комплекс түзілу қайтымды болады. Байланысудың беріктілігі мен байланыс энергиясын антиденелердің афинділігі сипаттайды.