Белоктар – тіршіліктің негізгі нышаны. Белок жоқ жерде тіршілік те жоқ. Белоктар өмірдің материалдық негізі болып есептелінеді.
Белок деген ат ең алғаш құс жұмыртқасының ақ затына берілген. 1839 жылы голландия ғалымы Мульдер бұл заттың тіршіліктегі аса маңызына көңіл аударып белокты «протеин» / грекше pratos – ең басты, ең маңызды / деп атауды ұсынды.
Белок – организмдегі заттардың ең күрделісі, ал оның элементтік құрамы айтарлықтай қарапайым болып келеді. Онда 50-55 % көміртек, 21-24 % оттек, 15-18 % азот, 6,5-7,5% сутек, 0,3-2,5 % күкірт, 1-2 % фосфор болады.
Кейбір белоктарда өте аз мөлшерде 0,3-0,00001 % темір, мыс, иод, марганец, бром, кальций, мырыш және т.б. кездеседі.
Организмнің құрғақ затында белоктың мөлшері Д.Л. Фердманның деректері бойынша / мына төмендегідей болып келеді, % алынған:
Көк бауыр84Жүрек60
Өкпе82Бауыр57
Бұлшық ет80Ми45
Бүйректер72Сүйектер 28
Тері63
Белок қорғаныштық қызмет атқарады. Ол организмнің иммундық ауруға төтеп беру қасиеттерін жүзеге асырады.
Сонымен бірге белоктың тағы бір маңызды қызметінің бірі – оның құрылыс материалдары ретінде пайдаланылуы. Олар тіреу, бұлшықет және жабын тканьдерінің сүйек, шеміршек, сіңір, тері негізін құрайды. Белоктардың физикалық және химиялық қасиеттері организмнің тіршілік әрекетінің негізін құрайды.
Белоктар жоғары молекулалы органикалық қосылыстар. Табиғатына байланысты белоктардың молекулалық массасы барынша өзгере алады. Кең таралған белоктардың молекулалық массасын мына сандармен межелеуге болады : инсулин –35000, пепси –39000, гемоглобин –68000, жұмыртқа альбумині – 40500.
Белоктардың молекулалық массасын арнайы әдістермен анықтайды. 1925ж Т. Сведберг қалыптастырған әдіс – ең тиімділерінің бірі. Әдіс ультрацентрафуганы қолдануға негізделген. Молекуласының түрлеріне қарай белоктар фибриллярлық және глобулярлық болып екіге бөлінеді. Фибриллярлық белоктардың коллаген, фибрин, эластин түрі жіп тәріздес болады. Оларға альбуминдер, глобулиндер, гемоглобиндер жатады. Фибриллярлық белоктар әдетте құрылымдық және жиырылу, ал глобулярлы – зат алмасу метаболизмдік қызмет атқарады.
Белоктар ерітіндісі коллоидтық сипатта болады. Көп белоктар суда, тұз ерітіндісінде және қышқылдарда ериді. Белоктардың барлығы дерлік сілтілерде жақсы ериді.
Белоктарды анықтағанда түсті реакциялардан басқа тұндыру реакциялары да қолданылады. Белоктарды тұнбаға түсіру үшін тұздарды, ауыр металдардың тұздарын және қыздыруды пайдаланады. Қайтымсыз тұндыру, немесе коагуляция / денатурация деп аталады.
Молекуласында карбоксил және амин топтары бар қосылыстарды амин қышқылдар дейміз. Олдардың құрамы жалпы формуламен өрнектеледі.
R — CH – COOH
NH2
Амин қышқылдары түссіз кристалды заттар. Көпшілігі суда жеңіл ериді. Балқу температурасы өте жоғары /220 –315 0 С. Глициннен басқаларының бәрінде ассиметриялық көміртегі атомы бар, сондықтан олар оптикалық активті.
COOHCOOH
H2 NCHHCNH2
CH2CH3
Амин қышқылдарының құрамындағы – СООН тобының қышқылдық қасиеті бар, ал – NH2 тобының негіздік екені біздерге белгілі. Сондықтан осы топтар амин қышқылдарының амфотерлік қасиетін айқындайды.
Пептидтік байланыстар. 1888ж орыс ғалымы – биохимик А.Я. Данилевский өз тәжірибелері бойынша белок молекуласындағы амин қышқыл қалдықтарының арасында пептид байланысының болуы туралы болжам айтты. Кейінірек, ХХ ғасырдың басында неміс ғалымы Э. Фишер пептид байланысының болуын тәжірибе жүзінде дәлелдеді.
Жеке белоктардың молекулаларына кіретін амин қышқылы қалдықтарының саны әралуан : инсулинде –51, миоглобинде –140 т.т. Бір амин қышқыл карбоксилімен келесі амин қышқылының амин тобымен әрекеттесуі нәтижесінде пептидті байланыстар түзіледі.
Полипептидтік тізбек белок молекуласының негізін құрайды.
Белоктардың біріншілей құрылымы – оның химиялық құрылымы, яғни пептидтік байланыстың арасында түзілген полипептидтік тізбек болып табылады.Белоктардың екіншілей құрылымы кеңістіктегі полипептид тізбегінің түрі. Пептидтік топтардың өзара тартылуы есебінен белок молекуласының ішінде сутектік байланыстар түзіледі.
Белоктың үшіншілей құрылымы кеңістікте оралым болып бұралған полипептид тізбегі бүктеліп глобула түзеді, яғни жиынтық шумақ болып орналасуын айтады. Бұл құрылым негізінен дисульфид байланыстарымен берік сақталады.
Белоктың төртіншілей құрылымы өте күрделі суббірліктен құралады. Әр суббірліктің үшіншілей құрылымы болады. Бұл құрылым күрделі белоктарға ғана тән.
Суббірліктерді Ван –дер – Ваальс, электростатикалық тартылу, гидрофобты әрекеттесу күштері біріктіріп тұрады.
Химиялық қасиеттері бойынша белоктар екі топқа бөлінеді :а/ қарапайым белоктар – протеиндер, гидролиз кезінде тек қана амин қышқылына ыдырайды, ә/ күрделі белоктар немесе протеидтер, бұлар қарапайым белоктардың белок емес заттармен қосылуынан пайда болады.
Протеиндер. Протеиндер, олардың ерігіштігіне және изоэлектр нүктесінің орналасуына байланысты топтаға бөлінеді : альбуминдер, глоболиндер, проламиндер, гистондар, склеропротеиндер, коллаген, эластин, фиброин. Простетикалық бөлігінің табиғатына байланысты, протеидтерді топтарға бөледі :
Нуклеоротеидтер. Молекуласында қарапайым белок, гистондар немесе протаминдер, нуклеин қышқылымен байланысқан.
Хромопротеидтер. Қарапайым белок пен бояғыш затқа ыдырайды.
Фосфопротеидтер. Жай белок пен фосфор қышқылына гидролизденеді.
Глюкопротеидтер. Жай белок пен көмірсуларға гидролизденеді.
Липопротеидтер. Жай белок және майларға гидролизденеді.